Bei der Kalorimetrie werden W?rmemengen?nderungen von chemischen Reaktionen oder physikalischen Vorg?ngen gemessen.

Die Kalorimetrie basiert auf der Tatsache, dass alle chemischen Reaktionen von einer Energie?nderung begleitet werden, die i.?d.?R. mit einer W?rmeabgabe (exotherm) oder -aufnahme (endotherm) verbunden ist. Die Mikrokalorimetrie ist eine hochempfindliche Variante dieses Verfahrens. Dabei werden sehr geringe W?rmemengen?nderungen in kleinen Probenvolumen gemessen, sodass das Verfahren auch für Biomaterialien geeignet ist.

Die Mikrokalorimetrie wird zur Untersuchung von Reaktionen mit Biomolekülen eingesetzt. Hierzu geh?ren Wechselwirkungen zwischen Molekülen und konformationelle ?nderungen wie die Proteinfaltung. Die Anwendungen reichen von der Best?tigung geplanter Bindungsziele in der Erforschung kleinmolekularer Arzneimittel bis zur Entwicklung stabiler Biotherapeutika.

Diese Prozesse werden h?ufig mithilfe zweier kalorimetrischer Verfahren untersucht: der Isothermalen Titrationskalorimetrie (ITC) und der Dynamischen Differenzkalorimetrie (DDK).

Isothermale Titrationskalorimetrie (ITC)

Die Isothermale Titrationskalorimetrie (ITC) wird zur Untersuchung des Bindungsverhaltens von Biomolekülen verwendet. Sie ist ein wichtiges Werkzeug für die Entwicklung von Arzneimitteln und die Untersuchung und Regulation von Proteinwechselwirkungen. Bei der ITC erfolgt eine direkte Messung der W?rme, die bei einem biomolekularen Bindungsereignis abgegeben oder aufgenommen wird. Dies erm?glicht die genaue Bestimmung der Bindungskonstanten (KD), der Reaktionsst?chiometrie (n), der Enthalpie (?H) und der Entropie (ΔS).

Die ITC wird für folgende Zwecke eingesetzt:

  • Quantifizierung der Bindungsaffinit?t
  • Kandidatenauswahl und -optimierung
  • Messung der Thermodynamik und der aktiven Konzentration
  • Charakterisierung des Wirkmechanismus
  • Best?tigung geplanter Bindungsziele in der Erforschung kleinmolekularer Arzneimittel
  • Bestimmung der Bindungsspezifit?t und St?chiometrie
  • Validierung der IC50 und EC50 Werte beim Hit-to-Lead-Prozess
  • Messung von Enzymkinetiken

Dynamische Differenzkalorimetrie (DSC)

Die Dynamische Differenzkalorimetrie (DDK) ist ein Verfahren zur Aufkl?rung der Stabilit?t von Proteinen und anderen Biomolekülen. Sie findet eine breite Anwendung in den Bereichen Protein-Engineering, rationales Wirkstoffdesign und biopharmazeutische Produktion, in denen die Entwicklung stabiler Proteine ein entscheidendes Ziel ist.

Die DDK ist ein wichtiges thermisches Analyseverfahren, bei dem die in einem Biomolekül auftretenden W?rmemengen?nderungen w?hrend einer kontrollierten Erh?hung oder Erniedrigung der Temperatur gemessen werden. Sie erm?glicht die Untersuchung von Materialien in ihrem nativen Zustand.

Die DDK erm?glicht:?

  • Charakterisierung und Auswahl der stabilsten Proteine bzw. potenziellen Kandidaten in der Entwicklung von Biotherapeutika
  • Untersuchungen von Ligandenwechselwirkungen
  • Schnelle Optimierung der Reinigungs- und Herstellungsbedingungen
  • Einfache, schnelle Bestimmung der optimalen Bedingungen für Flüssigformulierungen
  • Schneller stabilit?tsanzeigender Assay für Zielproteine, die zum Screening verwendet werden

MicroCal DSC Linie

MicroCal ITC Linie

MicroCal DSC Linie MicroCal ITC Linie

Hochwertige Proteinstabilitätsanalysen im regulierten Umfeld

Bestimmung der Bindungsparameter von Biomolekülen in einer einzigen Analyse

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Mikrokalorimetrie
Dynamische Differenzkalorimetrie (DSC)
Isothermale Titrationskalorimetrie (ITC)
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